Занятие 1. Банк UniProt

1. Данные о моем белке (Uniprot):

   	Метка поля	Содержание
   Код(ы) доступа ("Accession number")	AC	P0ABH7; O32552; P00891; P78257
   Идентификатор записи в БД	ID	CISY_ECOLI
   Название (краткое описание) белка	DE	RecName: Full=Citrate synthase; EC=2.3.3.1;
   Дата создания документа	DT	21-JUL-1986, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot.
   Дата последнего исправления аннотации	DT	16-DEC-2008, entry version 33
   Число публикаций, использованных при создании документа	RN	13
   Журнал и год самой поздней публикации	RL	Mol. Cell. Proteomics (2008)
   Ключевые слова	KW	3D-structure; Acetylation; Allosteric enzyme; Complete proteome; Direct protein sequencing; Transferase; Tricarboxylic acid cycle.
   Что содержит поле комментариев?	CC	Каталитическая активность: ацетил-СоА + Н(2)О + оксалоацетат = цитрат + CоА Ферментативная регуляция: ингибируется NADH Участвует в метаболизме углеводородов, цикле трикарбоновых кислот Дополнительные включения: гомогексамер Прочее: цитрат-синтетаза найдена практически во всех клетках, способных к окислительному метаболизму Схожесть: принадлежит к семейству цитрат-синтетаз
   Идентификаторы записей PDB	DR	PDBsum; 1K3P; PDBsum; 1NXE; PDBsum; 1NXG; PDBsum; 1OWB; PDBsum; 1OWC

    

2. 1 из остатков после трансляции модифицируется: это 283 а/к - глицн (Glu,G). Модификация: N6-acetyllysine.

3. Поиск в Uniprot белков, схожих с моим:

   Запрос	Число записей в SwissProt	Число записей в TrEMBL
   "EC=2.3.3.1"	107	1073
   "Citrate synthase"	184	4227
   Citrate synthase (EC=2.3.3.1)	107	1068

4. Рассмотрим один из белков, которые по данным Uniprot близки моему (обозначим его в таблице кодом доступа - P0ABH7). Это белок человека O75390:

   	Метка поля	P0ABH7	O75390
   Первый код доступа	AC	P0ABH7	O75390
   Идентификатор последовательности в БД	ID	CISY_ECOLI	CISY_HUMAN
   Название (краткое описание) белка	DE	RecName: Full=Citrate synthase; EC=2.3.3.1	Full=Citrate synthase, mitochondrial; EC=2.3.3.1;
   Дата создания документа	DT	21-JUL-1986, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot	04-JAN-2005, sequence version 2
   Дата последнего исправления аннотации	DT	16-DEC-2008, entry version 33	04-JAN-2005, sequence version 2
   Название организма	OS	Escherichia coli (strain K12)	Homo sapiens (Human)
   Классификация организма (список таксонов)	OC	Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia.	Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo.
   Длина последовательности	SQ	447	466
   Молекулярная масса белка	SQ	48015	51712
   Число публикаций, использованных при создании документа	RN	13	8
   Журнал и год самой поздней публикации	RL	Mol. Cell. Proteomics 0:0-0(2008)	Biochem. J. 383:237-248(2004)
   Описание вторичной структуры Укажите, есть ли такое описание, и в чем оно состоит.	FT	Большая часть белка состоит из альфа-спирали	Нет
   Ключевые слова	KW	3D-structure; Acetylation; Allosteric enzyme; Complete proteome; Direct protein sequencing; Transferase; Tricarboxylic acid cycle.	Direct protein sequencing; Mitochondrion; Transferase; Transit peptide; Tricarboxylic acid cycle.
   Темы, освещенные в комментариях	CC	Каталитическая активность тропа (pathway) Ферментативная регуляция Дополнительные включения Прочее Схожесть	Каталитическая активность Тропа (pathway) субъединицы Местонахождение под клеткой Прочее Схожесть Предостережение о последовательности Веб-ресурс
   Особенности последовательности Не копируйте, а перечислите, какие особенности отражены в документе!	FT	Мутации: при замещении в 207 позиции цистеина на серин ослаблается ингибирование НАДН, то же самое происходит при замене в 208 позиции глутаминовой кислоты на аланин. Также указаны конфликтующие аминокислоты в 11, 171, 289, 414 позиции и участки вторичной структуры.	Активные центры, конфликты аминокислот.
   Идентификаторы записей PDB	DR	1K3P; 1NXE; 1NXG; 1OWB; 1OWC	1431

     Белки схожи по строению, однако белок E.coli лучше исследован, и последняя публикация о нем довольно "свежая" и датирована 2008 годом.
    

   Назад