Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~phoenix/term1/ligand.html
Дата изменения: Sun Mar 12 00:45:41 2006
Дата индексирования: Tue Oct 2 08:37:21 2012
Кодировка: Windows-1251
Ligand

Изображение области связывания лиганда SM3 с белком beta-lactamase precursor (предшественником бета-лактамазы)

Первый семестр На главную
Общие сведения о белке 3D-структура белка Описание вторичной структуры Описание области контакта белка с лигандом Трипептид Результаты поиска: desulfovibrio vulgaris Результаты поиска: ostreococcus tauri

Синим цветом выделена цепь B белка.
AMPC SM3 - лиганд.
По системе cpk окрашены все аминокислоты цепи B,
входящие в радиус 4.0А вокруг лиганда (они еще и подписаны).
Вот скрипт, благодаря которому получено данное изображение.
С помощью изображения можно составить план генно-инженерного эксперимента.

Скрипт, с помощью которого получено изображение:

restrict [sm3]b
cpk 50
select 964b and *.B
label AMPC SM3
center 964b and *.B
background white
select *B
backbone 20
color blue
select within (4.0, [SM3]b)
color cpk
wireframe 20
select leu293:b
color cpk
wireframe 20
select leu293:b.CA
label %n%r
select gly317:b
color cpk
wireframe 20
select gly317:b.CA
label %n%r
select ala318:b
color cpk
wireframe 20
select ala318:b.CA
label %n%r
select asn152:b
color cpk
wireframe 20
select asn152:b.CA
label %n%r
select tyr221:b
color cpk
wireframe 20
select tyr221:b.CA
label %n%r
select lys67:b
color cpk

wireframe 20
select lys67:b.CA
label %n%r
select tyr150:b
color cpk
wireframe 20
select tyr150:b.CA
label %n%r
select gly320:b
color cpk
wireframe 20
select gly320:b.CA
label %n%r
select thr319:b
color cpk
wireframe 20
select thr319:b.CA
label %n%r
select leu119:b
color cpk
wireframe 20
select leu119:b.CA
label %n%r
select ser64:b
color cpk
wireframe 20
select ser64:b.CA
label %n%r
select gln120:b
color cpk
wireframe 20
select gln120:b.CA
label %n%r
select within (7.0, [SM3]b)
hbond
select gly63b
wireframe 20
select leu62b
wireframe 20
select val65b
wireframe 20

Генно-инженерный эксперимент

   Если мы заменим аминокислоту ser64:b на каку-либо другую, в которой не будет атома OG 3295, то ковалентная связь между этим атомом и атомом B 5662 из комплекса SM3 не будет образовываться, что приведет к потери связи комплекса SM3 с цепочкой B.
   Список аминокислот, контактирующих с SM3: leu293:b, gly317:b, ala318:b, asn152:b, tyr221:b, lys67:b, tyr150:b, gly320:b, thr319:b, leu119:b, ser64:b;A.
   Если мы заменим аминокислоту ser64:b на какую-либо другую, в которой не будет атома OG 3295, то ковалентная связь между этим атомом и атомом B 5662 из комплекса SM3 не образуется, что приведет к потери связи комплекса SM3 с цепочкой B.
   Точнее если мы заменим гидрофильные а.о. на гидрофобные, то скорее всего не будет гидрофобного взаимодействия, однако могут быть атомы, обладающие гидрофобными свойствами в гидрофильной а.о., поэтому точно сказать нельзя.
   Водородная связь образуется между атомами SM3964B.OA (5659) и ASN152B.ND (3984), между SM3964B.OA (5663) и ALA318B.N (5272). Замена ASN152 на GLN не приведет к изменению химических взаимодействий, остается надеятся, что лишний атом углерода в аминокислоте GLN не повлияет на конфигурацию белка.
   Аналогично, если мы заменим ALA318 на GLY, то химических последствий не будет, но возможно изменение конфигурации белка, т.к. в аминокислоте ALA на один больше атомов углерода, чем в GLY.


©Виктор Соколов