Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.fbb.msu.ru/FBB/StudentScience/themes_2008s/Elpidina.doc Дата изменения: Thu Jan 31 10:59:52 2008 Дата индексирования: Tue Oct 2 12:22:28 2012 Кодировка: koi8-r

Тема курсовых работ для __3___ студентов __I-III____курсов ФББ МГУ

Число приглашаемых
студентов
Тьюторы: старший научн. сотр. Элпидина Елена Николаевна, младший научный
сотрудник Гоптарь
Звание и/или должность. Фамилия. Имя,
отчество (полностью, чтобы студент знал как обращаться)
Ирина Александровна и заведующий отделом, профессор Белозерский Михаил
Андреевич
При необходимости, укажите также супервайзера и/или
других руководителей
где работает: ? НИИ ФХБ, отдел функциональной биохимии биополимеров.

отдел или лаборатория
как связаться: e-mail elp@belozersky.msu.ru
.
тел. моб. 8 926 141 3976 корпус A комн. 235 удобное время:
любое по предварительной договоренности
Тема работ: ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЕ ПЕПТИДАЗЫ НАСЕКОМЫХ: СТРУКТУРНЫЙ И
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ, ОЧИСТКА, ХАРАКТЕРИСТИКА.


.
Характер работы: 1) биоинформатика или 2) экспериментальная работа с
элементами биоинформатики.
? Экспериментальная: очистка и характеристика различных пептидаз, анализ их
специфического действия на природные трудно гидролизуемые субстраты.
? Биоинформатика: анализ последовательностей пептидаз и/или их белковых
ингибиторов в расшифрованных геномах насекомых, а также грибов (поиск
последовательностей, выравнивание, сравнительный анализ, филогенетические
деревья, пространственная структура).
? Литературный обзор: необходимая часть любой работы (анализ основной
литературы по проблеме).

Литература для введения в проблематику:
Степанов В.М. Молекулярная биология: структура и функции белков. 2005. Изд-
во МГУ, Москва. Очень хорошая и понятная книга.
Аннотация
В отделе проф. М.А. Белозерского Института физико-химической биологии
им. А.Н. Белозерского МГУ совместно с сотрудниками Университета штата
Канзас и Исследовательского центра маркетинга и производства зерна
Департамента сельского хозяйства США проводятся исследования
пищеварительных пептидаз вредителей запасов пшеницы, ржи и других зерновых
культур: большого мучного хрущака Tenebrio molitor и малых мучных хрущаков
Tribolium castaneum и Tribolium confusum. Результаты этих исследований:
. интересны с точки зрения эволюции пищеварительной системы у животных,
. необходимы при разработке экологически безопасных методов борьбы с
насекомыми-вредителями,
. планируется использовать для разработки новых лекарственных препаратов
против аутоиммунного заболевания целиакии, характеризующегося
воспалительной реакцией в тонком кишечнике в ответ на трудно
гидролизуемые пролин- и глутаминбогатые белки семян пшеницы, ржи и
ячменя.
Пищеварительный протеолиз у личинок большого мучного хрущака является
одним из самых сложноорганизованных среди насекомых. Важнейшими в этом
процессе являются цистеиновые (катепсин L и В-подобные) и сериновые
(трипсино- и химотрипсиноподобные) протеиназы. В нашей лаборатории
показано, что эти типы протеиназ представлены множественными формами,
изучен спектр и локализация этих ферментов в секреторном отделе кишечника.
Получены гомогенные препараты главных трипсино- и химотрипсиноподобных
протеиназ, изучены их физико-химические и энзимологические свойства,
определены N-концевые и ряд внутренних аминокислотных последовательностей.
Параллельно в лаборатории американских коллег клонированы и секвенированы
кДНК нескольких наиболее активно синтезируемых форм всех типов
пищеварительных пептидаз этого насекомого. Оказалось, что даже типичные
пищеварительные протеиназы насекомого значительно отличаются по ряду
свойств от аналогичных ферментов млекопитающих. Кроме того, мы выявили и
охарактеризовали ряд специфических пищеварительных пептидаз, которые ранее
не были описаны ни у одного из животных.
В настоящее время в лаборатории особое внимание уделяется изучению
пептидаз насекомых, гидролизующих глиадины - главные пищевые белки большого
и малых мучных хрущаков (а также и человека, питающегося хлебом и мучными
продуктами) - по пролину и глутамину, так как именно эти ферменты
планируется использовать в медицинских целях для борьбы с целиакией. У
человека такие пищеварительные ферменты отсутствуют. Кроме того,
планируется провести анализ последовательностей пептидаз, а также их
белковых ингибиторов, в геноме малого мучного хрущака Tribolium castaneum,
который недавно полностью секвенирован, но еще не полностью аннотирован. В
свете нового совместного российско-американского гранта проводится анализ
пептидаз и их ингибиторов в геномах грибов, потенциальных патогенов
растений.
Наши последние публикации:
1. Vinokurov K.S., Oppert B., Elpidina E.N. 2005. An overlay technique
for postelectrophoretic analysis of proteinase spectra in complex
mixtures using p-nitroanilide substrates. Anal. Biochem. v. 337, pp.
164-166.
2. Цыбина Т.А., Дунаевский Я.Е., Белозерский М.А., Жужиков Д.П, Опперт
Б., Элпидина Е.Н. 2005. О пищеварительных протеиназах личинок
вредителя запасов зерновых культур Tenebrio molitor: очистка и
характеристика трипсиноподобной протеиназы. Биохимия, т. 70, ? 3,
стр. 370-377.
3. Дунаевский Я.Е., Элпидина Е.Н., Винокуров К.С., Белозерский М.А.
2005. Ингибиторы протеаз: использование для повышения устойчивости
растений к патогенам и вредителям. Молекулярная биология, т. 39, ? 4,
стр. 702-708.
4. Elpidina EN, Tsybina TA, Dunaevsky YE, Belozersky MA, Zhuzhikov DP,
Oppert B. 2005. A chymotrypsin-like proteinase from the midgut of
Tenebrio molitor larvae. Biochimie, v. 87, ?8, pp. 771-779.
5. Vinokurov K.S., Elpidina E.N., Oppert B., Prabhakar S., Zhuzhikov
D.P., Dunaevsky Y.E., Belozersky M.A. 2006. Diversity of digestive
proteinases in Tenebrio molitor (Coleoptera: Tenebrionidae) larvae.
Comparative Biochemistry and Physiology, Part B, vol. 145/2, pp. 126-
137.
6. Vinokurov K.S., Elpidina E.N., Oppert B., Prabhakar S., Zhuzhikov
D.P., Dunaevsky Y.E., Belozersky M.A. 2006. Fractionation of
digestive proteinases from Tenebrio molitor (Coleoptera:
Tenebrionidae) larvae and role in protein digestion. Comparative
Biochemistry and Physiology, Part B, vol. 145/2 pp. 138-146.
7. Prabhakar S., Chen M.-S., Elpidina E.N., Vinokurov K.S., Smith C.M.,
Marshall J., Oppert B. 2007. Molecular characterization of digestive
proteinases and sequence analysis of midgut cDNA transcripts from the
yellow mealworm, Tenebrio molitor L. Insect Molecular Biology, vol.
16 (4), pp. 455-468.
8. Elpidina E.N., Goptar I.A. 2007. Digestive peptidases in Tenebrio
molitor and possibility of use to treat celiac disease. Entomological
Research, vol. 37 (3), pp. 139-147.
9. I.A. Goptar, I.Yu. Filippova, E.N. Lysogorskaya, E.S. Oksenoit, K.S.
Vinokurov, D.P. Zhuzhikov, N.V. Bulushova, I.A. Zalunin, Y.E.
Dunaevsky, M.A. Belozersky, B. Oppert, E.N. Elpidina. 2008.
Localization of post-proline cleaving peptidases in Tenebrio molitor
larval midgut. Biochimie (in press) (Available online 17 November
2007), doi:10.1016/j.biochi.2007.11.002
10. И.А. Гоптарь, И.А. Кулемзина, И.Ю. Филиппова, Е.Н. Лысогорская, Е.С.
Оксенойт, Д.П. Жужиков, Я.Е. Дунаевский, М.А. Белозерский, Е.Н.
Элпидина. 2008. Изучение свойств постпролинрасщепляющих ферментов из
Tenebrio molitor. Биоорганическая химия, (в печати).
11. Tribolium Genome Sequencing Consortium, including E. Elpidina, K.
Vinokurov. 2008. The genome of the model beetle and pest Tribolium
castaneum. Nature (in press).