Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://www.chem.msu.ru/rus/program/integration/tuapse2001/a076.html
Дата изменения: Unknown
Дата индексирования: Fri Feb 28 15:12:55 2014
Кодировка: Windows-1251
МЕТОД ТЕРМИЧЕСКОЙ АКТИВАЦИИ ТРИТИЯ И ИССЛЕДОВАНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ПОВЕРХНОСТИ
  Оглавление     Пред. доклад     След. доклад     На первую страницу сайта  

МЕТОД ТЕРМИЧЕСКОЙ АКТИВАЦИИ ТРИТИЯ И ИССЛЕДОВАНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ПОВЕРХНОСТИ

Кузьменко В.В., Чуличков А.Л., Богачева Е.Н., Шишков А.В.

Институт химической физики им. Н.Н. Семенова РАН

Метод термической активации трития основан на бомбардировке в вакууме пучком горячих атомов трития (Е = 0.17 эВ, Т = 2х103 К) образцов-мишеней, охлажденных до температуры жидкого азота (77 К).

Мишенями служили тонкие пленки водных растворов белков (лизоцима и a-химотрипсина), замороженные жидким азотом после определенного времени выдерживания, в течение которого на их поверхности образовывался адсорбционный слой. Общая площадь поверхности мишени составляла ~ 100 cм2, что соответствовало отношению объем/поверхность ~ 10-2. Для оценки относительной реакционной способности мишеней из веществ разной природы, включая растворитель (воду), ставили специальные эксперименты с образцами строго определенной площади, приготовленные прессованием порошков чистых веществ. Исследована молекулярная организация адсорбционных слоев белков. Определено распределение метки между молекулами растворителя (воды) и белка. В калибровочных эксприментах определены относительные (по отношению к монитору) реакционные способности единичных площадей поверхности белка и воды: Ip/Iw = k= 0.79.

Экспонированная поверхность глобулы лизоцима равна 214 A2 или 3.3% от общей площади доступной поверхности. Соответствующая величина для a-химотрипсина меньше: глобула экспонирована на 100 A2,что составляет примерно 1% от ее доступной поверхности. Проведен анализ поверхности глобул этих белков и установлено различие в гидрофобности молекул.