Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/FBB/StudentScience/themes_2006/Belozersky.doc Дата изменения: Tue Nov 22 20:07:36 2005 Дата индексирования: Sat Dec 22 07:10:38 2007 Кодировка: koi8-r

Тема работы: СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ПРОТЕИНАЗ НАСЕКОМЫХ

Руководители: старший научный сотрудник Института физико-химической
биологии им. А.Н. Белозерского МГУ канд. биол. наук
Элпидина Елена Николаевна
тел.: 939 5551; fax.: 939 3181
E-mail: elp@belozersky.msu.ru

заведующий лабораторией Института физико-химической биологии им. А.Н.
Белозерского МГУ профессор Белозерский Михаил Андреевич
тел.: 939 5551; fax.: 939 3181
E-mail: mbeloz@belozersky.msu.ru

В лаборатории проф. М.А. Белозерского Института физико-химической
биологии им. А.Н. Белозерского МГУ совместно с сотрудниками Университета
штата Канзас и Исследовательского центра маркетинга и производства зерна
Департамента сельского хозяйства США проводятся исследования
пищеварительных протеиназ большого мучного хрущака Tenebrio molitor,
являющегося вредителем запасов зерновых культур. Результаты этих
исследований интересны с точки зрения эволюции пищеварительной системы у
животных, а также необходимы при разработке эффективных экологически
безопасных методов борьбы с насекомыми-вредителями.
Пищеварительный протеолиз у личинок большого мучного хрущака является
одним из самых сложноорганизованных среди насекомых. Важнейшими в этом
процессе являются цистеиновые (катепсин L-подобные) и сериновые (трипсино-
и химотрипсиноподобные) протеиназы. В нашей лаборатории показано, что
каждый тип протеиназ представлен множественными формами, изучен спектр и
локализация этих ферментов в секреторном отделе кишечника, получены
гомогенные препараты одной из форм каждого типа протеиназ и изучены их
физико-химические и энзимологические свойства, определены N-концевые и ряд
внутренних аминокислотных последовательностей. Оказалось, что протеиназы
насекомого значительно отличаются по ряду свойств от аналогичных ферментов
млекопитающих.
Параллельно в лаборатории американских коллег клонированы и
секвенированы кДНК нескольких наиболее активно синтезируемых форм всех
типов пищеварительных протеиназ этого насекомого.
Цель курсовой работы: анализ внутривидовой и межвидовой вариабельности
структуры различных типов пищеварительных протеиназ насекомых.
Этапы работы:
- проанализировать внутривидовую вариабельность структуры различных
типов пищеварительных протеиназ личинок T. molitor.
- найти имеющиеся в банках данных генные и белковые последовательности
аналогичных протеиназ насекомых (и других видов животных).
- проанализировать межвидовую вариабельность структуры пищеварительных
протеиназ насекомых (и других видов животных).