Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~vovan/Work5/protocol2.html
Дата изменения: Tue May 9 20:45:48 2006
Дата индексирования: Tue Oct 2 09:40:26 2012
Кодировка: Windows-1251

Pfam
На главную страницу второго семестра.

Отчет по работе с БД Pfam

Доменная структура белка ARGB_ECOLI.

Рис. 1 (1, 2). Доменная структура белка ARGB_ECOLI (по данным Pfam). 1. Cхема доменной организации белка: белок состоит из одного домена, изображенного на схеме зеленым прямоугольником. 2. Расположение домена на 3D-структуре (PDB ID: 1е19), цвета как на рис. 1,1.

Идентификатор Pfam	Название записи	Полное название домена	Положение в последовательности ARGB_ECOLI
PF00696	AA_kinase	Ацетилглутамат киназа	3-236

Вывод: в белке ARGB_ECOLI содержится один домен, несущий функциональную нагрузку: AA_Kinase, способствующий фосфорилированию ацетилглутамата.

Подробное описание домена PF00696

Описание доменов данного семейства
Семество данных доменов включает киназы, фосфорилирующие различные субстраты, как карбамат, так и уридилат. Домены данного семейства имеют различную специфичность к субстратам, причем по даному признаку выделяют три типа киназ: аспартат, глутамат и уридилаткиназы. Данное семейство включает следующие белки: аспартаткиназа ЕС: 2.7.2.4, ацетилглутаматкиназа ЕС: 2.7.2.8, глутамат-5-киназа ЕС: 2.7.2.11, уридилаткиназа ЕС:2.7.4.-, карбаматкиназа ЕС: 2.7.2.2. Важность белков этого семейства доказывают следующие сведения. В прокариотах и растениях синтез важных аминокислот лизина и треонина регулируется по принципу обратной связи ингибированием аспартаткиназы и дигидропиколинатсинтазы.
Количество известных белков, содержащих домен PF00696: 1544
Деление белков, содержащих данный домен, по различным таксономическим группам представлено в табл. 2.

Таксон		Количество белков с доменом PF00696
Эукариоты	Растения	79
	Грибы	55
	Животные	34
Бактерии		1248
Археи		128

Основные типы доменной архитектуры белков данного семейства.

В выборке из всех белков, содержащих домен AA_kinase, получается, что около половины из них представлены: одним доменом AA_Kinase, частью его, или доменом AA_kinase и область низкой сложности. Другая половина выборки белков содержала также и другие домены, помимо AA_kinase (например PUA, DUF619, ACT)
Среди представленных белков, случаи дупликации AA_kinase не известны.
Фактически, во всех случаях, домен AA_kinase является N-концевым, лишь в последовательности белка Q4NN06_9DELT произошла (а может и нет?) перестановка доменов: AA_kinase является С-концевым доменом, а ArgJ - N-концевым. Иногда последовательности домена в белке предшествует участок низкой плотности. Возможно, такая высокая определенность нахождения домена AA_kinase в полидоменном белке на N-конце, связана с особенностями эволюции генов, кодировавших данные домены в отдельности. Как мы знаем, интеграция доменов в последовательности одного белка - признак более высокой организации данного организма, нежели разделение доменов по двум разным белкам. Также это способствует ускорению каталитической реакции за счет локализации задействованных активных центров в одном белке, отчего нет замедления ферментативного цикла из-за диффузии компонентов каталитического акта друг к другу. Возможно, в ходе эволюции каталитического цикла, в котором задействованы домен AA_kinase и другогой домен, возникали разные комбинации, но они не закреплялись и отсеивались отбором как не функционально способные. Очевидно, что на определенной стадии происходит узнавание одного из концов последовательности маркерного домена другим ферментом, и если этот домен не на своем "месте" (например, не на C-конце) дальнейший катализ прекращается.