Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~zamaraev/projects/phipsi.html
Дата изменения: Sun Aug 30 14:19:12 2009
Дата индексирования: Tue Oct 2 12:30:25 2012
Кодировка: UTF-8
Ucheba

 

Торсионные углы

 

При исследовании белка была составлена карта Рачамандрана,

отображающая разрешенные значения торсионных углов:
Карта Рачамандрана для всего белка

Диаграмма распространения углов phi и psi во всей полипептидной цепи А белка показывает, что основная вторичная структура

в цепи - альфа-спирали (скопление точек в районе phi = - 68, psi = - 40);

Углы, соответствующие бета-тяжам (точки в районе phi = -120,
psi = 140).

Карта Рачамандрана для ?-спирали(327-338:A)

Из диаграммы видно, что все атомы альфа-спирали имеют очень похожие сочетания значений углов фи и пси.

Эти сочетания характерны именно для альфа-спиралей вторичной структуры белка.

Средние значения торсионных углов в выбранной альфа-спирали белка: Phi = -45;psi = -60.
 

© Замараев Алексей