Семейства доменов.

Задание 1. Описание доменной организации белка HSLV_ECOLI при помощи базы данных Pfam.

Доменная организация белка HSLV_Ecoli

• Картинка со схематическим изображением доменной структуры HSLV_Ecoli


Примечание: точкой показано начало последовательности белка.
• Картинка с доменами, отмеченными на пространственной структуре.
  
  Индетификатор pdb:1g4a.На картинке изображена кристаллическая структура пептидазно-АТФазного комплекса "парного" белка HSLV_HSLU, ответственного за АТФ-зависимый протеолитический механизм. Одновременно изображено несколько цепей белка (A,B,C,D,E,F).Зеленым цветом показана данная доменная структура,красным-сопутсвующий домену Proteasome (белок HSLV_ECOLI) домен AAA_2 ,соответствующий отдельному белку HSLU_EСOLI,cерым -остальные части белка.
  
  
• Домены в последовательности HSLV_Ecoli

Идентификатор Pfam	Название записи	Полное название домена	Положение в последовательности HSLV_Ecoli
PF00227	Proteasome	Proteasome A-type and B-type.	1-172

Описание N-концевого домена белка HSLV_Ecoli

• Характеристика домена PF00227:
  Это группа состоит из треониновых пептидаз и их непептидазных гомологов,принадлежащих к MEROPS пептидазному семейству T1(proteasome family, clan PB(T)). Семейство включает в себя протеазные компоненты протеосом Археев и бактерий, а также альфа- и бетасубъединицы эукариотических протеосом.
  Комплексы АТФ-зависимых протеаз (ATP-dependent protease) представлены во всех биологических царствах жизни,их основная функция-освобождение клетки от неправильно скрученных и "испорченных" белков, а также контроль уровня некоторых регуляторных белков в клетке.
  Протеосомы являются мультикаталитическими ферментными комплексами,которые участвуют в АТФ/убиквитин-зависимом нелизосомном протеолитическом пути. В клетках эукариот протеосома состоит из более чем 28 различных частей,которые образуют высокоорганизованные кольцеобразные структуры(20s ring) весом примерно в 700kDa. Большая часть протеосомных подчастей на основе сравнения аминокислотных последовательностей может быть разделена на 2 группы:А и В. В эукариотических организмах существует более чем 7 разных типов бета-сабъюнитов,три из которых могут содержать на N-конце треонин,который является каталитически нуклеофильным и может проявлять специфические свойства. Молекула является бочонкообразной, ее активные центры находятся во внутренней области.
  В клетках прокариот АТФ-зависимая протеосома содержится в локусе heat-shock VU(HslVU). Он содержит Hslv(белок,принадлежащий к семейству MEROPS peptidase subfamily T1B), HSLU, АТФазу и шаперон,принадлежащий к семейству AAA/Clp/Hsp100.


• Изображения более сложно организованных протеосомных комплеков.

  ALPHA-RING FROM THE PROTEASOME FROM ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS.	CRYSTAL STRUCTURE OF EPOXOMICIN:20S PROTEASOME REVEALS A MOLECULAR BASIS FOR SELECTIVITY OF ALPHA,BETA-EPOXYKETONE PROTEASOME INHIBITORS.	CRYSTAL STRUCTURE OF THE HSLUV PROTEASE-CHAPERONE COMPLEX.



• Организмы, в которых найдены белки с доменами PF00227

Таксон		Количество белков с доменом PF00227
Эукариоты	Растения	155
	Грибы	338
	Животные	600
Бактерии		498
Археи		110



• Ответы на вопросы:
  • Cколько всего известно белков с доменами PF00227?-2069.
  • Что бывает чаще: домен PF00227 — единственный домен в белке, или же этот домен обычно встречается в белках в сочетании с другими доменами?-Чаще всего рассматриваются не единичные белки группы HSLV,а "парные" белки HSLV-HSLU, которые фактически рассматривают как один белок.Вторая часть такого белка HSLU содержит также отдельный домен AAA_2.Потому можно сказать,что два домена часто встречаются вместе.
  • Известны ли случаи дупликации домена PF00227?-Насколько мне известно,дупликация на одной цепи не происходит,однако белки часто состоят из нескольких цепей,содержащих данный домен.
  • Известны ли случаи перестановки 2-х доменов местами, если один из них PF00227?-Нет,такие случаи неизвестны.Одним из объяснений является единственность данного домена на цепи белка.

Упражнение 2. Мотивы в аминокислотной последовательности HSLV_Ecoli по данным БД InterPro

Главная страница

Первый семестр.

Второй семестр.

©Александра Литвинчук,2008