Таблица 1. Описание трансмембранных белков с известной 3D структурой
| PDB код | Тип
(спираль, баррель) |
Число цепей,
образующих одну ТМ единицу (баррель или набор спиралей) |
Число трансмембранных участков в ТМ единице | Число остатков в одном трансмембранном участке
(типичное, минимальное, максимальное) |
Толщина мембраны в ангстремах | Наклон спиралей/тяжей к нормали | Какая мембрана, организм, "код транспортера", функция белка |
| 3a3y | спираль | 3 (A,B,G) | A - 10; B,G - 1 | min - 9 ; max - 28; typ - 19 | 31.9 + 1.8 A | 9 + 0њ | клеточная мембрана, Squalus acanthias (Spiny dogfish), TC# 3.A.3.1.1, Na+,K+-ATPase |
| 4a01 | спираль | 2 (А,В) | А - 16, В - 16 | min - 21 ; max - 24; typ - 22 | 32.0 + 0.8 A | 0 + 0њ | мембрана вакуоли, Vigna radiata (Mung bean), номер ближайшего гомолога:3.A.10.1.1, протон-транспортирующая пирофосфатаза |
| 4a2n | спираль | 1 (B) | B - 5 | min - 18 ; max - 23; typ - 21 | 30.6 + 1.2 A | 10 + 2њ | мембрана архебактерий, Methanosarcina acetivorans, гомологи не нашлись: при идентичности 44% и е-value 0,09 2.A.1.64.1,мембранная метилтрансфераза |
| 3a2r | баррель | 3 (X, A, B) | X, A, B по 16 | min - 6 ; max - 13 ; typ - 8 | 24.4 + 1.0 A | 0 + 0њ | внешняя мембрана грам-отрицательных бактерий, Neisseria meningitidis, 1.B.1.5.3, проин - переносчик сахаров |
| 3bry | баррель | 1 (A) | A - 14 | min - 8 ; max - 9 ; typ - 8 | 25.4 + 1.5 A | 1 + 2њ | внешняя мембрана грам-отрицательных бактерий, Ralstonia pickettii, переносчик жирных кислот, 1.B.9.2.3 |
| 2x55 | баррель | 1 | A - 10 | min - 8 ; max - 11 ; typ - 9 | 25.6 + 1.9 A | 4 + 5њ | внешняя мембрана грам-отрицательных бактерий, чумная палочка, Yersinia pestis, протеаза: фибринолизин, код не найден |
Типичная спираль - 20 остатков. Типичный лист бочки - 8-9 остатков. Клеточная мембрана эукариот и архей "толще" внешней мембраны грамотрицательных бактерий на 10 ангстрем.
Аннотация трансмембранных участков
UniProt: Q00977 - белок коннексин-26 мыши. Расположен в клеточной мембране, участвует в межклеточном связывании. "Работает" в виде гексамера. Трансмембранные участки - спирали. В аннотации регионов 4 ТМ участка: 21-40; 76-98; 140-162; 193-215. Внеклеточные: 41-75; 163-192. Цитоплазматические: 1-20; 99-139; 216-226.
TMHMM:
# sp_Q00977_CXB2_MOUSE Length: 226 # sp_Q00977_CXB2_MOUSE Number of predicted TMHs: 4 # sp_Q00977_CXB2_MOUSE Exp number of AAs in TMHs: 87.76714 # sp_Q00977_CXB2_MOUSE Exp number, first 60 AAs: 19.94036 # sp_Q00977_CXB2_MOUSE Total prob of N-in: 0.98670 # sp_Q00977_CXB2_MOUSE POSSIBLE N-term signal sequence sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 inside 1 20 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 21 40 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 outside 41 75 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 76 98 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 inside 99 139 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 140 162 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 outside 163 192 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 TMhelix 193 215 sp_Q00977_CXB2_MOUSE TMHMM2.0 inside 216 226
Сравнение с гомологом:В качестве гомолога был выбран человеческий коннексин-26. В структуре наблюдались небольшие сдвиги от предсказанной архитектуры (максимум 5 остатков), но при этом общая картина сохранялась. Удивило, что коннексины очень консервативные белки. Файл с выравниванием и разметкой. Структура гомолога: фиолетовый - трансмембранный участок, синий - цитоплазматический, лимонный - внеклеточный.
Интересно, что описание UniProt полностью совпало с TMHMM. Возможно первый публикует результаты того же TMHMM, с пометкой возможные. Учитывая большую схожесть первичной структуры, я бы опирался на результаты сравнения с гомологом.
© Nikolay Kondratev