Торсионные углы

Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.cmm.msu.ru/~svetra/Term%201/rasmol3.html
Дата изменения: Tue Dec 18 03:04:05 2007
Дата индексирования: Tue Oct 2 11:46:58 2012
Кодировка: Windows-1251

Торсионные углы На главную
Первый семестр

Карта Рамачандрана.

Для описания стереохимии аминокислотных остатков в белках используют карту Рамачанрана, представляющая собой квадрат, по одной стороне которого отложены значения угла фи от -180њ до +180њ, а по другой - значение угла пси. Если бы не накладывалось никаких ограничений на стереохимиюполипептидной цепи, то углы фи и пси могли бы принимать любые значения и точка, характеризующая их набор, а значит, и конформацию того или иного аминокислотного остатка, могла бы оказаться в любом месте карты.
В действительности допустимы вовсе не любые комбинации углов фи и пси. Это связано с тем, что при изменении обоих углов изменяется и положение атомов в соседних аминокислотных остатках относительно друг друга.

Итак, ниже представлены карты Рамачандрана для всей цепи А, для глицинов и для пролинов.

В абсолютном большинстве случаев значения торсионных углов попадают в область, где фи принимает значения от -75 до 20 и от 75 до 180, а пси, соответственно, от -160 до -30.

Глицин - остаток с наименьшими конформационными ограничениями, играющий специфическую роль в формировании пространственной структуры белка. На карте Рамачандрана точки, соответствующие остаткам глицина, не сгущаются, ка это свойственно для других аминокислот и в частности для пролина, а распределяются почти по всему полю.Это позволяет нам сделать вывод о том, что остатки глицина используются в тех точках структуры белка, где необходима нестандартная конформация, в частности при резких поворотах пептидной цепи.
Что касается пролинов, то совокупность всех их торсинонных углов располагается во второй и третьей координатных плоскостях.