Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес оригинального документа : http://kodomo.fbb.msu.ru/FBB/StudentScience/themes_2007s/Spiridonova_2.doc Дата изменения: Fri Jan 26 15:23:45 2007 Дата индексирования: Tue Oct 2 12:40:06 2012 Кодировка: koi8-r

Тема курсовой работы для студента 1 курса факультета биоинформатики и
биоинженерии МГУ.


«Описание белок белковых контактов факторов роста с клеточными рецепторами»
Научный руководитель:

ст. н. с. НИИФХБ им. А.Н. Белозерского
Спиридонова В.А.
Цитокины и мембранные рецепторы к ним представляют интереснейший класс
белковых регуляторов на клеточном уровне. Они регулируют процессы
пролиферации, дифференцировки в клетке. Изучение механизмов цитокиновой
активации экспрессии генов в клетке и возможность целенаправленного
воздействия на этот процесс - это одно из интенсивно развивающихся
направлений физико-химической биологии. Важная роль в регуляции
межклеточных взаимодействий, процессов роста, пролиферации и
дифференцировки нормальных и опухолевых клеток, а также модификации
иммунологических реакций на уровне клетки отводится интерлейкину-6 (IL-6).
Его связывание с мембранным рецептором активирует физиологические
изменения клетки. Эти изменения не являются следствием прямого действия
цитокина, а зависят от активации клеточных генов через внутриклеточную
систему передачи сигнала к факторам транскрипции.
IL-6 оказывает множественные воздействия на клетки. Он является членом
семейства цитокинов. В норме он выступает фактором роста и дифференциации В-
клеток, а также гепатоцит - стимулирующим фактором.
Методом рентгеноструктурного анализа (РСА) изучены кристаллы белка IL-
6, а также его комплексов с мембранными рецепторами.
Первым этапом предполагаемой работы является выявление контактной зоны
между IL-6 с мембранным рецептором.
На втором этапе необходимо провести аннотационное описание зоны белок-
белковых контактов по данным РСА. Анализ зоны контактов предполагается с
помощью программы SwissPDB Viewer с выявлением аминокислот белкового
рецептора, удаленных от IL6 на расстоянии от 2,5 до 4,5 е с шагом 0,5 е.
Компьютерный анализ позволит установить характер взаимодействия
белковых молекул и выявить важные аминокислотные остатки в белке.