|
Документ взят из кэша поисковой машины. Адрес
оригинального документа
: http://kodomo.fbb.msu.ru/~magepie/projects/term2/baksheeva_pr1.html
Дата изменения: Sun Mar 15 18:24:02 2009 Дата индексирования: Tue Oct 2 12:13:35 2012 Кодировка: Windows-1251 |
| Метка поля | Содержание | |
| Код(ы) доступа ("Accession number") | AC | P35340; P77251; P77462 |
| Идентификатор записи в БД | ID | 521 AA |
| Название (краткое описание) белка | DE | Субъединица F алкилгидропероксидредуктазы |
| Дата создания документа | DT | Включено в систему Swiss-Prot 01-06-1994 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 16-12-2008 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 6 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | "Mol. Cell. Proteomics", 2008 |
| Ключевые слова | KW | 3D-structure; Acetylation; Complete proteome; FAD; Flavoprotein; NAD; NADP; Oxidoreductase; Redox-active center |
| Что содержит поле комментариев? | CC |
Функция: служит для защиты ДНК клетки от повреждения алкилгидропероксидами.
В комбинации с белком ahpC может использовать как НАД*Н, так и НАДФ*Н в качестве донора электронов для непосредственного окисления пигментов или алкилгидропероксидов. Кофактор: одна субъединица связывает один флавинадениндинуклеотид Субъединица: симметричный димер Взаимодействует с: alsE (AC:P32719) и tyrR (AC:P07604) Разное: соединяется с лигандом дисульфидным мостиком Принадлежит к семейству пиридиновых нуклеотидно-дисульфидных оксидоредуктаз класса II |
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1FL2 |
| Запрос | Число записей в SwissProt |
Число записей в TrEMBL |
| name:"alkyl hydroperoxide reductase" | 90 | 1535 |
| name:"alkyl hydroperoxide reductase subunit" | 39 | 288 |
| name:"alkyl hydroperoxide reductase subunit F" | 16 | 133 |
| Метка поля | ahpF | ahpC | |
| Первый код доступа | AC | P35340 | P0A251 |
| Идентификатор последовательности в БД | ID | AHPF_ECOLI | AHPC_SALTY |
| Название (краткое описание) белка | DE | Алкилгидропероксидредуктаза субъединица F | Алкилгидропероксидредуктаза субъединица C |
| Дата создания документа | DT | 1 июня 1994 | 15 марта 2005 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 16 декабря 2008 | 20 января 2009 |
| Название организма | OS | Escherihia coli | Salmonella typhirium |
| Классификация организма (список таксонов) | OC | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Salmonella. |
| Длина последовательности | SQ | 521 | 187 |
| Молекулярная масса белка | SQ | 56177 | 20747 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 6 | 8 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | "Mol. Cell. Proteomics", 2008 | "Biochemistry", 2005 |
| Описание вторичной структуры* | *Номера аминокислотных остатков, входящих в те или иные структуры даны в поле "FT"FT | преобладает бета-структура | преобладает альфа-структура |
| Ключевые слова | KW | 3D-structure; Acetylation; Complete proteome; FAD; Flavoprotein; NAD; NADP; Oxidoreductase; Redox-active center | 3D-structure; Antioxidant; Complete proteome; Direct protein sequencing; Oxidoreductase; Peroxidase |
| Темы, освещенные в комментариях | CC | Функции, каталитическая активность, кофактор, субъединица, взаимодействия, классификация и проч. | Функции, каталитическая активность, субъединица, посттрансляционные модификации, классификация |
| Особенности последовательности |
FT | Одна цепь, образует неполярные связи с одной молекулой флавинадениндинуклеотида, имеются два ацилированных остатка лизина (53 и 354), цистеины 345 и 348 образуют дисульфидный мостик, являющий собой активный центр | Одна цепь, с субстратом взаимодействует OH группа боковой цепи цистеина-47, удален первый метионин, остатки с 2 по 157 образуют характерную трехмерную структуру-домен - тиоредоксин, мономеры в димере соединены дисульфидным мостиком, сведения о последовательности 6 участков противоречивы |
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1FL2 | 1N8J; 1YEP; 1YEX; 1YF0; 1YF1 |